来源:《化学学报》2006年第21期 作者:谢修银;汪存信;王志勇;
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SDS抑制乙酰胆碱酯酶反应的热动力学研究

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在37℃,pH=7.4的Tris-HCl缓冲体系中,利用热焓放大技术和热动力学初始速率法研究了近生理条件下的乙酰胆碱酯酶(AchE)催化溴化乙酰胆碱水解反应及十二烷基硫酸钠(SDS)对反应的抑制动力学.通过测量实验条件下反应体系的总反应焓及相同条件下的Tris碱的质子化焓,确定了酶反应的摩尔反应焓ΔHm,1为0.63kJ?mol-1,米氏常数Km和底物抑制常数KS分别为0.85~0.94mmol?L-1和0.74~0.83mmol?L-1.SDS能够显著地降低反应速率,但对酶反应的生化常数的影响较小,SDS对AchE的抑制表现为不可逆抑制.在一定浓度的SDS溶液中,AchE的失活符合一级反应动力学规律,表观一级失活速率常数与作用时间及SDS浓度的四次方呈线性关系,失活常数为(2.47~2.69)×1013mol-4?L4?min-1.(本文共计6页)       [继续阅读本文]

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化学学报杂志2006年第21期
化学学报
主办:中国科学院上海有机化学研究所;中国化学会
出版:化学学报杂志编辑部
出版周期:月刊
出版地:上海市

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